Todas reacciones químicas necesitan una energía de activación para poder romper los enlaces de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), para transformarlas en unas sustancias finales o productos (P). Las enzimas, como el resto de catalizadores, aceleran la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación. Así, reaccionan un mayor número de moléculas y la reacción se acelera. La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un paso intermedio en el que el reactivo se activa, y sus enlaces se debilitan. Para llegar a este complejo activado es necesaria la energía de activación.
Las enzimas pueden actuar de dos formas:
- Fijándose al sustrato mediante enlaces fuertes (covalentes), para debilitar sus enlaces y que no sea
necesaria tanta energía para romperlos.
- Atrayendo a los sustratos hacia la enzima para que
aumente la posibilidad de encuentro y facilitar la reacción.
Las enzimas, después de la reacción, dejan
libres los productos para poder unirse a otros sustratos. Las enzimas suelen
formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de una
enzima constituye el sustrato de la siguiente, por lo que no se necesita una
alta concentración del sustrato.
En una
reacción bioquímica catalizada por una enzima, siempre se produce la unión del
sustrato a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato,
imprescindible para que la reacción química pueda llevarse a cabo. Se puede
representar mediante la ecuación:
E + S → ES →
E + P
Donde la E
representa a la enzima, S al sustrato, P al producto de
la reacción, y ES es el complejo intermedio enzima-sustrato.
Algunas
enzimas no son operativas hasta que son activados por otras enzimas o iones,
como por ejemplo, el pepsinógeno, que el HCl transforma en pepsina.
Estas enzimas se denominan zimógenos o proenzimas.
Proceso de reacción
La enzima
cataliza una reacción al unirse con el sustrato que puede resumirse en tres
etapas:
1.- El sustrato se une a la apoenzima
(parte proteica) formando el complejo enzima-sustrato (ES). Hay
un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de
sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. Cada enzima puede catalizar un solo tipo
de reacción, actuando sobre un único sustrato o grupo muy reducido de
sustratos.
La
especificidad enzimática se debe a la forma del centro activo de la
apoenzima donde se acopla el sustrato. Antes se comparaba con el acoplamiento
que existe entre una llave y su cerradura (teoría de la llave-cerradura),
en el que todos los salientes y entrantes tienen que coincidir exactamente.
Actualmente, parece más acertado el “ajuste o acoplamiento inducido”,
donde el centro activo puede
adaptarse al sustrato, algo parecido a lo que ocurre con un guante y una mano.
La mano (el sustrato) hace que el guante (el centro activo)
se adapte al introducirse en él.
La unión de
la enzima al sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima
sustrato (ES) se disocia y, debido precisamente a esa reversibilidad, esta
primera etapa es más lenta.
E + S ↔ ES
Los radicales
de los aminoácidos del centro activo se
unen al sustrato debilitando sus enlaces, lo que hace pueda alcanzar más
fácilmente el estado de transición.
2.- Una vez formado el complejo
enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo
la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e
irreversible.
ES → E+P
Si no hay
cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del
propio centro activo.
3.- El producto se libera del centro
activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de
sustrato. La coenzima puede
liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
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