Ejemplos de catálisis homogénea:
1. 2 H2O2(ac) → 2 H2O(l) + O2(g)
Sin embargo, si añadimos yoduro de potasio (KI) sólido, éste se disuelve en el agua: allí empieza la catálisis, al disponer del ión yoduro I-. El ión yoduro reacciona primero con el agua oxigenada, obteniéndose una reacción en dos pasos:
PASO 1: 2 I-(ac) + H2O2(ac) + 2 H+(ac) → I2(ac) + 2 H2O(l)
PASO 2: I2(ac) + H2O2(ac) → 2 I-(ac) + 2 H+(ac) + O2(g)
GLOBAL: 2 H2O2(ac) → 2 H2O(l) + O2(g)
Observa que el ión yoduro participa como reactivo en el paso 1, pero se produce nuevamente en el paso 2: por tanto, no se altera durante la reacción (requisito para ser catalizador). Asimismo, la reacción global la hemos obtenido sumando ambos pasos: considera que la reacción global es igual a la que ocurría sin el catalizador. El ión yoduro, por tanto, es un catalizador que ha disminuido la energía de activación de la reacción. Asimismo, es una catálisis homogénea, ya que tanto el ión yoduro como el agua oxigenada (el reactivo) están disueltos en agua (misma fase).
2. En la industria, para la producción de amoniaco, se requieren de grandes presiones y temperaturas para transformarlo a materia prima. No obstante, con la presencia de un catalizador como el Hierro (Fe) vuelve a este proceso más rentable y eficaz. He aquí un video para profundizar en el tema:
Otros ejemplos:
Ejemplos de catálisis heterogénea:
Un ejemplo de catalizador heterogéneo es el convertidor catalítico en los autos que usan gasolina o diésel como combustible. Los convertidores catalíticos contienen catalizadores de metales de transición integrados en su porte de fase sólida. Aquel catalizador de fase sólida al entrar en contacto con los gases que provienen del escape del vehículo aumentan la velocidad de las reacciones para formar productos que sean menos tóxicos a partir de los contaminantes del escape, como lo son el monóxido de carbono y el combustible sin quemar.
Otro ejemplo, es el proceso utilizado para hacer plásticos comunes o polímeros como lo es el polietileno. A aquellos catalizadores se les nombra “catalizadores Ziegler-Natta”, y se usan para hacer envolturas de plástico incluso envases.
- La síntesis de amoniaco es un ejemplo de catálisis heterogénea:
- 3H2(g) + N2(g) ↔ 2NH3(g) – catalizada por Fe(s).
- El uso de Níquel en la hidrogenación de aceites vegetales para producir margarina. Las grasas insaturadas presentes en los aceites vegetales se convierten grasas saturadas por adición de hidrógeno. Esto a su vez rompe los dobles enlaces carbono-carbono.Para que esta reacción sea catalizada eficazmente el níquel debe presentar una gran área superficial por lo que debe estar finamente dividido.
- -CH=CH- + H2 → -CH2-CH2-
- Otro ejemplo es la reducción de los nitrilos por ejemplo en una síntesis de feniletilamina con Níquel Raney y amoníaco:
- El craqueo, la isomerización y el reformado catalítico de hidrocarburos para formar las adecuadas y útiles mezclas de petróleo.
- Oxidación de alcanos y olefinas a monómeros valiosos.
- Conversión de CO2 en combustibles.
- Conversión de biomasa en productos químicos y combustibles.
Ejemplos de catálisis ácido-base:
1. Hidrólisis de ésteres catalizada por H3O+: La primera etapa es una protonación del carbonilo. Se forma una especie intermedia con carga neta positiva. Esta especie intermedia reacciona entonces con agua liberándose el alcohol. Finalmente, en una tercera etapa muy rápida se libera el ácido a partir de un intermedio, y se regenera el catalizador, H3O+
Resultando una ecuación cinética correspondiente a catálisis ácida específica.
En el ejemplo anterior se puede comprobar que si se introduce una etapa adicional entre la primera y la segunda, en la que el intermedio I1 se convierte en I1", siendo esta última molécula la que choca con H2O en la tercera etapa para generar R2OH e I2, el resultado, al aplicar la aproximación del estado estacionario es la misma ecuación cinética obtenida anteriormente. Este resultado se puede generalizar. La introducción de etapas que supongan la isomerización de especies intermedias no cambia la ecuación cinética resultante de la aplicación del estado estacionario. De forma que la identificación de especies intermedias requiere métodos adicionales a los aquí descritos, que permitan detectar directa ó indirectamente dichas especies.
2. Alcoholisis de ésteres: Un mecanismo similar al anterior se puede plantear para la alcoholisis ó tranesterificación de un éster, substituyendo H2O por R3-OH. Las etapas que se plantean son las mismas que en el mecanismo anterior, y es fácil comprobar que
3. Hidrólisis de ésteres catalizada específicamente por bases: Se pueden plantear tres mecanismos compatibles con los resultados experimentales:
a) En ninguno de los tres mecanismos propuestos se observa regeneración del catalizador, OH-, a no ser que introduzcamos una última etapa así:
En esta etapa se regenera la especie que actúa como catalizador, OH -. Sin embargo esta reacción estará desplazada a la izquierda, sobre todo en el medio alcalino en el que se desarrolla. Desde un punto de vista formal, la reacción se puede considerar como catalizada por OH-. Sin embargo, en la práctica los grupos OH- actúan más bien como reactivo, de forma que el concepto de catálisis se queda algo ambiguo en este caso.
b) Compruebe que en los tres casos la aplicación de la aproximación del estado estacionario conduce a una ecuación cinética sencilla, de primer orden con respecto al éster, y con una constante que es función lineal de la concentración de OH- (Catálisis básica específica).
1. Las oxidorreductasas catalizan oxidaciones y reducciones moleculares. Las enzimas monooxigenasas con oxígeno molecular permiten la formación de enlaces C-O, y se han diseñado enzimas específicas para permitir la oxidación de alcoholes, cetonas, aldehídos y aminas. En lo que respecta a las reducciones, las cetoreductasas (KREDS) y las deshidrogenasas permiten la síntesis de alcoholes en anti específicos. Otras enzimas pueden reducir enlaces como el C=N, al transformar los nitrilos en aminas.
2. Las transferasas son útiles para transferir grupos funcionales de una molécula a otra. La quinasa y las fosfatasas (adición y eliminación de fosfatos) son especialmente importantes para las cascadas de señalización molecular, la replicación del ADN, la transcripción del ARN y otras funciones. También hay muchas transferasas biológicamente significativas que cumplen funciones, como la conversión de cetonas o aldehídos en aminas, y que pueden hacerlo de forma estereoselectiva.
3. Las hidrolasas catalizan la hidrólisis de diversos sustratos. Las nucleasas o proteasas son prolíficas y esenciales en el reciclaje de ácidos nucleicos y péptidos. Las hidrolasas como la lipasa, la proteasa y la acilasa actúan como catalizadores para las adiciones 1,4 (adiciones de Michael) y se emplean de forma generalizada para formar uniones C-C y carbono-heteroátomo.
4. Las liasas, por lo general, catalizan reacciones mediante la formación o eliminación de dobles enlaces. A diferencia de una reacción de sustitución por hidrolasas, las reacciones de carboxilasa o descarboxilasa son comunes en la biocatálisis farmacéutica para la adición o eliminación de CO22, al igual que lo son las liasas C-N, que pueden usarse para generar aminoácidos, incluidos el ácido aspártico sustituido y las alaninas.
5. Las isomerasas permiten la reorganización de átomos en una molécula. Las isomerasas, como las racemasas, invierten la estereoquímica en el carbono quiral diana y las isomerasas cis-trans catalizan la isomerización de los isómeros cis-trans en alquenos o cicloalcanos. La conversión de glucosa en fructosa a través de la glucosa isomerasa representa una importante biotransformación enzimática industrial.
6. Las ligasas forman nuevos enlaces químicos al unir dos moléculas para formar una molécula más grande. Una de las aplicaciones más importantes es el uso de ADN ligasa en la formación de moléculas de ADN recombinante, que son el complemento de las endo o exonucleasas.
Algunas Aplicaciones
Producción de catalizadores enzimáticos. De forma general, las enzimas naturales o recombinantes para la biocatálisis se sintetizan primero mediante fermentaciones con bacterias, en su mayoría, pero también se derivan de cultivos de levadura de forma ocasional. Aunque las enzimas pueden producirse en cultivos de células de mamíferos más complejos, las bacterias y la levadura suelen contener vías moleculares suficientes y producidas de forma natural para lograr el plegamiento y las modificaciones postraduccionales moderadas necesarias para las enzimas biocatalíticas recombinantes. Las enzimas producidas a través de dichas fermentaciones se suelen extraer mediante lisis u otra alteración de las estructuras celulares para liberar las enzimas recombinantes y se purifican aún más en un proceso similar al de otros productos farmacéuticos biológicos. La fermentación, la extracción y el procesamiento posterior presentan sus propios desafíos, que se abordan aprovechando la tecnología analítica de procesos (PAT).
Estabilización e inmovilización. La inmovilización de enzimas se utiliza para obtener enzimas más estables, activas y reutilizables. De forma general, los agregados enzimáticos reticulados (CLEA) se pueden formar con diferentes sustratos sólidos, como sílice, resinas o polímeros como el polietilenglicol, e incluso otros complejos como nanopartículas lípidas (LNP). Para algunas aplicaciones de flujo química, los CLEA también se pueden formar en superficies y sensores como los que se usan en mediciones de superficie mejorada con fines tanto analíticos como catalíticos. Los desafíos de la síntesis de componentes relacionados, adsorciones, conjugaciones u otras asociaciones, así como la estabilidad y formulación del producto, se abordan con soluciones similares para la formulación de vacunas y los procesos de adyuvantes.
- El alcance de las enzimas utilizadas para las biotransformaciones es extraordinariamente amplio y se aplica prácticamente a todos los sectores industriales, como el alimentario, químico, farmacéutico, textil, de los biocombustibles, del papel y de los productos de limpieza doméstica. En la síntesis de productos químicos finos, productos farmacéuticos y productos intermedios relacionados, la biocatálisis (es decir, la catálisis enzimática o catálisis mediada por enzimas) ha crecido rápidamente como tecnología de apoyo. Las enzimas están disponibles para diversas biotransformaciones como oxidaciones, reducciones, adiciones y eliminaciones.
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